Aminokwasy- są to zwiazki dwufunkcyjne zaw. w swoim skladzie gr. aminowa i karboksylowa. Wł. Fizyczne: -biała, krystaliczna (subst. stała), dosc dobrze rop. się w wodzie, odczyn roztw. wodnego jest obojętny ponieważ następuje przeniesienie kwasowego atomu wodoru z gr. karboksylowej do gr. aminowej, grupy te ulegaja swoistemu wew. zobojętnieniu z wytw. soli wewnętrznej. Aminokw. wykazują wł. Amfoteryczne, ponieważ reagują zarówno z kwasami jak i z zasadami.   Reakcja kondensacji- polega na łączeniu się aminokw. w długie łańcuchy peptydowe za pomocą wiązań peptydowych, wiązanie peptydowe- łaczy ze soba reszty aminokw. w łańcuchach peptydowych.


Peptydy zbudowane z dwóch reszt aminokwasowych nazywamy dipeptydami, z trzech tripeptydami, z czterech tetrapeptydami itd. Peptydy złożone z wiecej n iż 100reszt aminokwasowych nazywamy umownie białkami. Struktura pierwszorzędowa białka(sekwencja) jest to kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Zapisujemy ją posługując się trzy literowymi skrótami aminokwasów: -Ala-Gly-Val-Ser-Ala-. Struktura drugorzędowa jest to układ przestrzenny łańcuchów polipeptydowych wynikający z występowania wiązań wodorowych. Łańcuch polipeptydowy może przejmować kształt prawoskrętnej lini śrubowej(ALFAforma,heliksa),lub struktury BETA. Struktura trzeciorzędowa opisuje układ przestrzenny zwiniętego już w helisę łańcucha polipeptydowego. Związana jest z występowaniem różnego tpu oddziaływań gr.aminokwasów(mostki wodorowe,mostki dwusiarczkowi,oddziaływania elektrostatyczne). Struktura czwartorzędowa dotyczy białek zbudowanych z większej lb.łańcuchów polipeptydowych połączonych za pomocą róznego typu oddziaływań w odpowiednich układach przestrzennych.

WŁ.FIZ. Albumina(białko jaja kurzego)- d.rozp. się w wodzie z utworzeniem roztworu koidalnego,przyczyną tego jest duży roztwór cząst.białek oraz ich oddziaływania solwatacyjne z cząst.wody w wyniku których tworzy się płaszcz wodny nazywany otoczką solwokacyjną. Solwatacja jest możliwa ze względu na obecność silnie polarnych gr.hydroksylowych,karboksylowych i aminowych w łańcuchach bocznych aminokwasów. Otoczkę solwatacyjną można zmniejszyć przez dodanie do roztworu mocnego elektrolity, którego jony są silnie solwatowane przez cząst.wody. Następuje wówczas wytrącenie białka z roztworu nazywane wysoleniem. Wysolenie jest procesem strukturalnym ponieważ nie narusza struktury białka. Białko wysokosolne można ponownie rozpuścić. WŁ.CHEM. *denaturacja białek-zachodzi pod wpływem soli mineralnych metali ciężkich, mocnych kwasów,reaktywnych zw.organicznych np.aldehydu mrówkowego i alkoholu etylowego i wys.temp. Polega na wytrąceniu białka w sposób nieodwracalny. Zniszczeniu ulega przestrzenna struktura białka wynikająca z rozerwania wiązań wodorowych. *hydroliza-jest procesem wspólnych dla wszystkich białek, prowadzi do rozerwania łańcucha polipeptydowego na poszczególne aminokwasy. Znajduje zastosowanie praktyczne do produkcji hydrolizy białkowej. *reakcja ksantoproteinowa-służy do wykrywania białek. Polega na nitrowaniu pierścienia aromatycznego aminokwasu tyrozyny. Jeżeli roztwór białka potraktujemy kw.azotowym(V)zaobserwujemy żółte zabarwienie. Po dodaniu amoniaku zabarwienie zmieni się na pomarańczowe.




lepiej ?:>

Ostatnio edytowany przez ^Ka$i3ŃkA (2007-05-20 22:05:02)